Chimica - Scuola secondaria di secondo grado Biomolecole Proteine Classificazione degli amminoacidi e punto isoelettrico

Capitolo 3. Le biomolecole: proteine e acidi nucleici

10 esercizi

SVOLGI

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Chimica

Le principali classi di proteine

A: L'emoglobina, una proteina del sangue, che trasporta l'ossigeno è:

B: L'actina, una proteina che costituisce i filamenti delle cellule muscolari è:

C: Il collagene, la principale proteina extracellulare contenuta nel tessuto connettivo, cui conferisce resistenza alla trazione, è:

D: L'ovalbumina, una proteina dell'albume d'uovo con funzione di nutrizione dell'embrione, è:

Domande in serie

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Chimica

Gli amminoacidi che costituiscono le proteine

A: Il gruppo carbossile e il gruppo amminico di un amminoacido sono legati allo stesso atomo di carbonio, noto come carbonio α, perciò i venti amminoacidi sono detti α-amminoacidi.

B: La glicina presenta due centri stereogenici.

C: Ogni amminoacido, tranne la glicina, presenta due isomeri ottici.

D: Gli α-amminoacidi presenti nelle proteine appartengono sempre alla serie L, solo alcuni batteri presentano amminoacidi della serie D.

Vero o falso

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Chimica

La formula di struttura degli amminoacidi

A: L'amminoacido illustrato a sinistra è:

B: L'amminoacido in posizione centrale è:

C: L'amminoacido illustrato a destra è:

Domande in serie

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Chimica

Gli amminoacidi essenziali

Sono considerati amminoacidi essenziali: lisina, metionina e ________, i tre amminoacidi a catena ramificata: valina, leucina e ________ e due amminoacidi aromatici: fenilalanina e ________. Altri due amminoacidi, istidina e ________, sono essenziali nel corso del primo anno di vita, ma successivamente si sviluppano i sistemi deputati alla loro sintesi.

Posizionamento

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Chimica

I polipeptidi

Quando due amminoacidi si legano tra loro mediante un legame ________, formano un dipeptide; per esempio, da alanina e glicina si ottiene alanilglicina. Ogni dipeptide presenta un gruppo —NH₃⁺ a un'estremità e un gruppo —COO⁻ all'altra estremità, perciò può legare un altro amminoacido e costituire un ________; per esempio, con la sequenza Ala-Asp-Tyr si otterrebbe ________. Si genera in questo modo una catena polipeptidica con una sequenza caratteristica di amminoacidi.

Completamento aperto

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Chimica

L'organizzazione strutturale delle proteine

A: Nella struttura secondaria, la conformazione ad α-elica e a foglietto-β sono stabilizzate da forze di van der Waals.

B: Nel citocromo c predomina la conformazione a foglietto-β, mentre nella fibroina della seta predomina la conformazione ad α-elica.

C: Nella struttura terziaria, il ripiegamento della catena conduce alla segregazione degli amminoacidi con catena laterale apolare all'interno della molecola, core idrofobo, e all'esposizione di quelli polari sulla superficie esterna della molecola.

D: La maggior parte delle proteine è costituita dall'associazione di due o più catene polipeptidiche, dette subunità, e quindi presenta una struttura quaternaria.

Vero o falso

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Chimica

Emoglobina e mioglobina

A: L'emoglobina ha un comportamento allosterico, che è proprio delle proteine oligomeriche, e consiste in piccoli cambiamenti conformazionali indotti da effettori allosterici come, per esempio, l'ossigeno.

B: L'allosterismo determina un progressivo aumento dell'affinità delle subunità per l'ossigeno all'aumentare del grado di ossigenazione della molecola di emoglobina. Grazie a questa caratteristica, si realizza un meccanismo di cooperatività che rende più efficiente il trasporto dell'ossigeno.

C: L'emoglobina si differenzia strutturalmente dalla mioglobina che, però, avendo lo stesso gruppo prostetico dell'emoglobina, presenta il medesimo meccanismo di cooperatività.

D: La mioglobina, a differenza dell'emoglobina, presenta l'effetto Bohr, in base al quale può legare ioni H⁺ e avere un ruolo da tampone.

Vero o falso

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Chimica

Funzioni coenzimatiche delle vitamine idrosolubili

La maggior parte delle vitamine idrosolubili svolge importanti funzioni coenzimatiche. La vitamina B₂, ________, per esempio, è il precursore del ________, FAD, un coenzima che partecipa all'azione di alcune deidrogenasi, enzimi appartenenti alla classe delle ________. Nel meccanismo di funzionamento del complesso ________, i due atomi di idrogeno sottratti al substrato ossidato sono trasferiti al coenzima, che pertanto si riduce a FADH₂.

Posizionamento

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Chimica

Numero di turnover e attività enzimatica

A: L'anidrasi carbonica ha un numero di turnover pari a 0,5 s^-1, mentre il lisozima ha un numero di turnover pari a 600 000 s^-1.

B: La presenza di transaminasi nel siero è considerata normale per valori superiori a 40 U.I.

C: L'equazione di Michaelis-Menten, che lega la velocità di una reazione enzimatica alla concentrazione del substrato, può essere rappresentata graficamente da una parabola.

D: Numerosi enzimi possono subire modificazioni covalenti reversibili come, per esempio, la fosforilazione dell'enzima, ossia l'attacco di gruppi fosfato sulle catene laterali degli amminoacidi serina, treonina e tirosina.

Vero o falso

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Chimica

Complementarità delle basi azotate di DNA

Se, per esempio, la sequenza di un tratto di filamento di DNA è: 5'-A-T-T-G-C-A-A-G-T-3', il filamento complementare potrà essere solo:

A: 5'-T-A-A-C-G-T-T-C-A-3'.

B: 3'-T-A-A-G-C-T-T-G-A-5'.

C: 3'-T-A-A-C-G-T-T-C-A-5'.

Scelta multipla

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