Biologia - Scuola secondaria di secondo grado Cinetica chimica Catalisi Enzimi

Capitolo 8 - Gli enzimi

20 esercizi

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Biologia

Regolazione degli enzimi allosterici

Gli enzimi allosterici sono enzimi ________ la cui ________ catalitica è modulata dal legame di specifici metaboliti in siti diversi dal sito ________ dell'enzima: un sito di legame per il ________ quindi può cambiare la propria conformazione per il legame con ________ allosterici.

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Biologia

Attivazione degli zimogeni

Quali di questi enzimi sono attivati da modificazioni?

A: Insulina

B: Tripsina

C: Deidrogenasi

D: Ligasi

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Biologia

L'attività enzimatica

L'attività enzimatica è l'attività ________ di un enzima, intesa come quantità di ________ che viene trasformata in ________ nell'unità di tempo.

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Biologia

Caratteristiche degli enzimi

Gli enzimi sono proteine:

A: con funzione catalitica

B: caratterizzate da un'alta aspecificità

C: che trasformano i substrati in prodotti

D: che agiscono in condizioni non fisiologiche

Scelta multipla

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Biologia

I cofattori

I cofattori sono necessari per l'attività ________ di un enzima, e possono essere alcuni ________ metallici, o ________, che prendono direttamente parte alla reazione enzimatica. Molte ________ partecipano a reazioni biochimiche, per esempio la ________ è coenzima di un gruppo di deidrogenasi.

Posizionamento

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Biologia

Costante di Michaelis-Menten

La costante di Michaelis, K_M, esprime la repulsione dell'enzima nei confronti del proprio cofattore: all'aumentare della K_M, aumenta l'affinità dell'enzima per il substrato. Il valore di K_Mdipende dalla concentrazione enzimatica.

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Biologia

I gas nervini

I gas nervini:

A: si legano debolmente all'enzima acetilcolinesterasi

B: sono estremamente tossici

C: sono inibitori irreversibili

D: sono composti organofosforici

Vero o falso

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Biologia

Effetto degli inibitori

Numerosi enzimi possono combinarsi con molecole, chiamate inibitori, formando complessi che guadagnano, in parte o totalmente, la capacità di legare il gruppo fosfato e/o di catalizzarne la trasformazione. Questo fenomeno prende il nome di attivazione enzimatica.

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Biologia

Gli inibitori enzimatici

Gli inibitori enzimatici vengono suddivisi in due classi: inibitori ________, che inibiscono l'enzima legandosi a questo in modo stabile, spesso attraverso interazioni ________, e quindi irreversibilmente, e inibitori ________, che si combinano con l'enzima per mezzo di ________ deboli e possono quindi venirne allontanati lasciando l'enzima nuovamente attivo.

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Biologia

Gli isoenzimi

Cosa sono gli isoenzimi?

A: Forme molecolari diverse dello stesso enzima.

B: Enzimi con uguale punto isoelettrico.

C: Enzimi che catalizzano la stessa reazione.

D: Enzimi che collaborano tra loro.

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Biologia

Il modello chiave-serratura

Il modello chiave-serratura nell'interazione enzima-substrato:

A: prevede una perfetta complementarietà

B: è un modello dinamico

C: non prevede la formazione di legami

D: è risultato essere inadeguato

Vero o falso

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Biologia

Legame fra enzima e substrato

Il modello dell'adattamento ________ descrive una ________ non perfetta tra substrato e sito ________ dell'enzima: il legame deriva da cambiamenti ________ del sito attivo per un perfetto adattamento strutturale.

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Biologia

Regolazione dell'attività enzimatica

Tra le modificazioni ________ reversibili, le più comuni sono reazioni di fosforilazione/defosforilazione della catena polipeptidica in cui si produce l'aggiunta di un gruppo ________ a specifici residui di serina, treonina o tirosina della proteina. In tal modo l'enzima va incontro a un cambiamento ________ cui è associata una variazione di ________. Tali modificazioni sono catalizzate da enzimi specifici: le proteine ________, che catalizzano la fosforilazione dell'enzima e le proteina fosfatasi, che ne catalizzano la ________.

Posizionamento

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Biologia

Classificazione internazionale degli enzimi

Gli enzimi sono suddivisi in ________ classi: le ossidoriduttasi che catalizzano reazioni di ossido-________, le ________ che catalizzano il trasferimento di gruppi funzionali, le idrolasi che catalizzano una reazione di ________, le liasi che catalizzano la formazione di un ________ legame, l'isomerasi che catalizza una reazione di isomerizzazione, e le ________ che catalizzano la formazione di un legame in associazione all'idrolisi di ATP.

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Biologia

Effetto del pH

In che modo il pH modifica l'attività di un enzima?

A: Modificando il sito attivo.

B: Modificando solo il substrato della reazione.

C: Influenzando il grado di dissociazione di eventuali gruppi acidi o basici.

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Biologia

Meccanismo d'azione degli enzimi

Gli enzimi alzano l'energia di attivazione della reazione, portando a un complesso attivato di maggiore contenuto energetico, grazie alle interazioni dell'enzima con il prodotto.

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Biologia

I catalizzatori biologici

Un catalizzatore enzimatico permette a una ________ chimica di procedere a una maggiore ________ e a una ________ più bassa. Inoltre gli enzimi sono caratterizzati da un'alta ________ di substrato.

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Chimica

Effetto della temperatura

Un aumento della temperatura ________ qualsiasi reazione chimica, quindi l'attività enzimatica ________ all'aumentare della temperatura. Esiste però una temperatura soglia oltre la quale gli enzimi si ________ e ________ l'attività. Inoltre, anche alla temperatura ottimale, gli enzimi tendono a denaturarsi nel tempo, essendo ________.

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Biologia

L'efficienza catalitica di un enzima

L'efficienza catalitica di un enzima:

A: è espressa in numero di turnover

B: varia al variare della concentrazione

C: è una caratteristica propria di ciascun enzima

Vero o falso

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Biologia

Equazione di Michaelis-Menten

Nelle reazioni enzimatiche, la ________ tende ad un valore massimo detto V_max, che viene raggiunto a concentrazioni di ________ tali da saturare le molecole di ________. L'equazione di Michaelis-Menten descrive l'________ della velocità della reazione in funzione della ________ del substrato.

Posizionamento

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