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Chimica

Proprietà chimico-fisiche dei catalizzatori
Un catalizzatore:
A: forma, con i reagenti, complessi attivati con energia di attivazione superiore a quella della reazione non catalizzata
B: alla fine del processo si ritrova alterato chimicamente, ma non fisicamente
C: può presentarsi alterato, sia fisicamente che chimicamente
D: può presentarsi alterato fisicamente, ma non chimicamente
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Chimica

La funzione dei catalizzatori
Un catalizzatore:
A: sposta verso destra la posizione dell'equilibrio finale di una reazione
B: fa aumentare la costante di velocità della reazione diretta e diminuire la costante di velocità della reazione inversa
C: fa diminuire la costante di velocità della reazione diretta e aumentare la costante di velocità della reazione inversa
D: non modifica la costante di equilibrio
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Chimica

Confronto tra reazioni catalizzate e reazioni non catalizzate
Per una reazione catalizzata, rispetto alla stessa reazione non catalizzata:
A: il numero di molecole che possiedono l'energia sufficiente per reagire è maggiore
B: l'energia di attivazione della reazione è maggiore
C: aumenta il numero degli stadi elementari con energia di attivazione maggiore
D: il numero di molecole che possiedono l'energia sufficiente per reagire è minore
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Chimica

Caratteristiche generali della catalisi
Quale delle seguenti affermazioni è errata?
A: Un catalizzatore accelera una reazione, entrando a far parte dei prodotti finali
B: Un catalizzatore abbassa l'energia di attivazione della reazione
C: Un catalizzatore omogeneo agisce nella stessa fase delle sostanze reagenti
D: Un catalizzatore solido è tanto più efficace quanto più grande è la sua superficie
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Chimica

Curve di una reazione catalizzata e non catalizzata
Quale grafico rappresenta l'andamento della reazione catalizzata A + B → C + D (curva tratteggiata) a confronto con quello della stessa reazione non catalizzata (curva continua)?
A: Il grafico A
B: Il grafico B
C: Il grafico C
D: Il grafico D
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Chimica

Catalisi eterogenea
Per aumentare la velocità di una reazione in fase gassosa, in presenza di un catalizzatore solido, si può:
A: diminuire la temperatura
B: diminuire la pressione dei reagenti
C: aumentare la superficie di contatto reagenti-catalizzatore
D: introdurre una sostanza che si combini con i centri attivi del catalizzatore
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Chimica

L'azione degli inibitori
Quale delle seguenti affermazioni è errata?
A: Il modo di agire di un inibitore può essere quello di abbassare l'energia di attivazione della reazione
B: Il modo di agire di un inibitore può essere quello di combinarsi con i centri attivi di un catalizzatore solido
C: Il modo di agire di un inibitore può essere quello di interrompere le catene con cui si propagano determinate reazioni
D: Il modo di agire di un inibitore può essere quello di formare un complesso stabile con un catalizzatore in soluzione
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Chimica

La specificità assoluta degli enzimi
La specificità assoluta di un enzima si riferisce al fatto che:
A: l'enzima possiede un elevato numero di turnover
B: l'enzima possiede una struttura terziaria
C: l'enzima agisce solo a un determinato pH
D: l'enzima agisce solo su un determinato substrato
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Chimica

Teoria di Michaelis-Menten
Secondo la teoria di Michaelis-Menten, quando il substrato ha saturato tutti i siti attivi dell'enzima, un ulteriore aumento della concentrazione di substrato:
A: fa diminuire la velocità di reazione
B: non ha alcun effetto sulla velocità di reazione
C: fa retrocedere la reazione di formazione del complesso enzima-substrato
D: accelera la decomposizione del complesso enzima-substrato
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Chimica

Teoria di Michaelis-Menten e ipotesi dello stato stazionario
Secondo la teoria di Michaelis-Menten, in base all'ipotesi dello stato stazionario:
A: la concentrazione del complesso enzima-substrato è uguale a zero
B: la concentrazione del complesso enzima-substrato resta costante
C: la velocità di formazione del complesso enzima-substrato è costante
D: il complesso enzima-substrato si trasforma nei prodotti con velocità costante
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Chimica

La costante di Michaelis-Menten
La costante di Michaelis-Menten coincide:
A: con la concentrazione di substrato, quando la velocità di reazione è uguale alla metà della velocità massima
B: con la velocità della reazione, quando la concentrazione di substrato è quella massima
C: con la concentrazione di substrato, quando la velocità tende al valore massimo
D: con la metà della concentrazione necessaria per raggiungere la velocità massima
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Chimica

Grafico dei doppi reciproci
Riportando in un grafico l'equazione di Michaelis-Menten, si ottiene una retta, se si pone:
A: 1/vmax in funzione di 1/[S]
B: 1/[S] in funzione di 1/KM
C: 1/[S] in funzione di 1/[E]
D: 1/v in funzione di 1/[S]
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Chimica

La catalisi
Un catalizzatore:
A: influisce in modo diverso sulla velocità della reazione diretta e sulla velocità della reazione inversa
B: fra due reazioni che avvengono contemporaneamente, fa aumentare sempre la velocità della reazione termodinamicamente più favorita
C: forma complessi con i prodotti, che hanno energia di attivazione minore rispetto ai reagenti
D: può agire nella stessa fase o in fase diversa rispetto a quella dei reagenti
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Chimica

Aumentare la velocità di reazione
Quale delle seguenti affermazioni è errata?
Si può aumentare la velocità di una reazione:
A: aumentando la temperatura del sistema reagente
B: facendo avvenire la reazione in presenza di un catalizzatore
C: aumentando l'energia di attivazione delle sostanze reagenti
D: aumentando le concentrazioni delle sostanze reagenti
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Le reazioni in presenza di catalizzatori
Qual è il modo corretto per descrivere una reazione del tipo A + B → P  in presenza di un catalizzatore X?
A: A + B + X → AB + X
AB + X → P + X
B: A + B + X → PX + B
PX → P + X
C: A + B + X → P + X
P + X → P
D: A + X → AX
AX + B → P + X
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Caratteristiche dei catalizzatori
Quale delle seguenti proprietà non è caratteristica di un catalizzatore?
A: Non influenza la posizione dell'equilibrio della reazione
B: Fa variare nella stessa misura le costanti di velocità della reazione diretta e della reazione inversa
C: Agisce in quantità comunque piccola
D: Può far avvenire una reazione termodinamicamente sfavorita
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Chimica

Esempi di catalizzatori e loro proprietà
Quale delle seguenti affermazioni è errata?
A: Se il nichel catalizza la reazione di idrogenazione degli idrocarburi, esso catalizza anche la loro deidrogenazione
B: Se lo ione idrogeno catalizza la reazione di esterificazione, esso catalizza anche la reazione di idrolisi degli esteri
C: Un catalizzatore metallico allo stato compatto ha un effetto catalitico superiore a quello dello stesso metallo in forma finemente suddivisa
D: Un catalizzatore negativo può avere l'effetto di interrompere le catene tramite cui si propagano certe reazioni
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Chimica

Il tempo di dimezzamento di una reazione catalizzata
Se la costante specifica di velocità, per una reazione del primo ordine, è uguale a 10 s–1, mentre per la stessa reazione catalizzata la costante specifica è uguale a 105 s–1, di quante volte si è ridotto il tempo di dimezzamento della reazione?
A: di quattromila volte
B: di centomila volte
C: di un milione di volte
D: di diecimila volte
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La forma inversa dell'equazione di Michaelis-Menten
Nel "grafico dei doppi reciproci" relativo alla forma inversa dell'equazione di Michaelis-Menten, si ottiene una retta:
A: la cui intersezione sull'asse delle ascisse è uguale a  1/KM
B: la cui intersezione sull'asse delle ordinate è uguale a –1/vmax
C: la cui pendenza è uguale a KM/vmax
D: la cui intercetta sull'asse delle ascisse è uguale a 1/vmax
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Chimica

L'equazione di Michaelis-Menten
Quale delle seguenti affermazioni è errata?
A: In un grafico con in ascissa e in ordinata la velocità della reazione e la concentrazione di substrato, l'equazione di Michaelis-Menten ha l'andamento di una iperbole
B: Dal grafico che rappresenta l'andamento dell'equazione di Michaelis-Menten (velocità della reazione in funzione della concentrazione di substrato), si deduce che per bassi valori della concentrazione di substrato la reazione è del secondo ordine
C: La concentrazione di substrato, in corrispondenza della metà della velocità massima, coincide con la costante di Michaelis-Menten KM
D: Un basso valore della concentrazione della costante di Michaelis-Menten KM indica alta affinità dell'enzima per il substrato
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