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Biologia - Scuola secondaria di secondo gradoLe biotecnologieIl trasferimento di DNAL'elettroforesi su gel

Capitolo 18. Studio di proteine, lipidi e carboidrati

10 esercizi
SVOLGI
INFO

Biologia

Gli anticorpi policlonali e monoclonali
A:
Gli anticorpi policlonali sono molto specifici.
B:
Gli anticorpi monoclonali contengono un unico tipo di immunoglobulina.
C:
Gli anticorpi monoclonali riconoscono un solo epitopo.
D:
Gli anticorpi policlonali riconoscono epitopi molto comuni presenti su proteine diverse.
Vero o falso
2

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Biologia

L'elettroforesi bidimensionale
In base a quali delle seguenti caratteristiche avviene la separazione delle proteine nell'elettroforesi bidimensionale?
A:
Struttura secondaria.
B:
Punto isoelettrico.
C:
Peso molecolare.
D:
Attività delle proteine.
E:
Ingombro sterico.
Scelta multipla
3

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Biologia

Separazione elettroforetica di proteine
Quale delle seguenti affermazioni sull'elettroforesi di proteine su gel di poliacrilammide con SDS non è vera?
A:
La poliacrilammide agisce come un setaccio molecolare.
B:
Separa le proteine cariche con l'impiego di un campo elettrico.
C:
Le proteine di dimensioni maggiori si muovono nel gel più velocemente di quelle più piccole.
D:
Separa le proteine in base al loro diverso peso molecolare.
Scelta multipla
3

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Biologia

Metodi di analisi degli zuccheri
Per analizzare le porzioni oligosaccaridiche di una glicoproteina, il primo passaggio è la scissione degli oligosaccaridi dalla proteina mediante…
A:
trattamento con un acido forte.
B:
trattamento con glicosidasi specifiche per gli oligosaccaridi legati con legami O- e N-glicosidici.
C:
trattamento con esoglicosidasi.
D:
trattamento con un agente metilante.
Scelta multipla
4

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Biologia

Separazione elettroforetica di proteine
Il sodio dodecil solfato (SDS) è impiegato nell'elettroforesi delle proteine per…
A:
generare sulle proteine una carica netta negativa.
B:
legare le proteine e conferire loro una grande carica positiva netta.
C:
modificare il rapporto carica/massa delle proteine.
D:
aiutare le proteine ad adottare la loro conformazione nativa.
Scelta multipla
4

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Biologia

Tecniche analitiche: RX e NMR
In che cosa differiscono tra loro la diffrazione dei raggi X e la risonanza magnetica nucleare (NMR), due tecniche impiegate per determinare la struttura tridimensionale delle molecole?
A:
L'NMR è limitato alle molecole che possono essere cristallizzate.
B:
L'NMR è preferibile per l'analisi di proteine di grandi dimensioni.
C:
Solo le molecole che devono essere analizzate mediante NMR devono essere marcate con isotopi.
D:
Solo la diffrazione dei raggi X è in grado di dare risultati con tutte le proteine.
Scelta multipla
3

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Biologia

Metodi di separazione delle proteine
Due proteine aventi stesso peso molecolare ma diverso pI si separano più facilmente mediante…
A:
cromatografia per affinità.
B:
cromatografia per esclusione molecolare.
C:
elettroforesi bidimensionale.
D:
elettroforesi su gel di poliacrilammide con SDS.
Scelta multipla
4

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Biologia

La cristallografia a raggi X e la risonanza magnetica nucleare
I due metodi che rivelano la struttura proteica a livello di risoluzione atomica sono la cristallografia a raggi X e la risonanza magnetica nucleare.
A:
La cristallografia a raggi X può essere applicata a proteine di qualsiasi peso molecolare.
B:
La risonanza magnetica nucleare viene effettuata su proteine in soluzione e su cristalli proteici.
C:
La risonanza magnetica nucleare utilizza onde radio.
D:
Nella cristallografia a raggi X i raggi non difratti dagli atomi colpiti vengono utilizzati per definire la posizione relativa degli altri atomi.
E:
Nella risonanza magnetica nucleare gli spettri emessi dai nuclei eccitati dipendono dalla forza dell'impulso ricevuto e dalla disposizione dei nuclei circostanti.
Vero o falso
3

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Biologia

Purificazione e analisi delle proteine
Quale dei seguenti amminoacidi potrebbe essere l'ultimo a essere eluito a pH 8,0 da una colonna cromatografica a scambio anionico?
A:
Lisina
B:
Alanina
C:
Acido glutammico
D:
Asparagina
Scelta multipla
4

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Biologia

Purificazione e analisi delle proteine
Un dosaggio con immunoassorbenti legati a enzimi (ELISA) richiede:
A:
un substrato radioattivo.
B:
uno standard radioattivo per valutare il legame all'anticorpo.
C:
un anticorpo che leghi la proteina di interesse.
D:
un anticorpo catalitico.
Scelta multipla
4

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